Caracterización estructural de la arginasa de higado de rata mediante modificaciones químicas y estudios inmunológicos

Resumen

SE HA PURIFICADO LA ARGINASA DE HIGADO DE RATA OBTENIENDOSE UNA PREPARACION ENZIMATICA MUY ESTABLE, CON DOS BANDAS DE PROTEINA DE PESOS MOLECULARES 39500 Y 37000 RESPECTIVAMENTE QUE SE PONEN DE MANIFIESTO MEDIANTE ELECTROFORESIS EN GEL DE POLIACRILAMIDA EN CONDICIONES DESNATURALIZANTES. LOS ESTUDIOS INMUNOLOGICOS QUE SE LLEVAN A CABO INDICAN QUE AMBAS BANDAS SON CONSTITUTIVAS DE LA CELULA, CORRESPONDEN A ARGINASA Y NO SON FORMAS ISOENZIMATICAS DE LA MISMA. LA UNION DE MN++ A LA ENZIMA PROVOCA UN CAMBIO CONFORMACIONAL EN LA MISMA AUMENTANDO LA ESTABILIDAD DE LA ARGINASA FRENTE A LA ACCION DE AGENTES PROTEOLITICOS Y DESNATURALIZANTES. LOS RESULTADOS DEL PROCESO PROTEOLITCO DIFIEREN EN PRESENCIA Y AUSENCIA DEL CATION. EN LOS ESTUDIOS DE INMOVILIZACION DE LA ARGINASA EN UN COAGULO DE FIBRINA, SE OBSERVA QUE LA ENZIMA ATRAPADA AUMENTA LA ESTABILIDAD DE LA MISMA FRENTE AL TIEMPO, LA TEMPERATURA Y DIVERSOS AGENTES DESNATURALIZANTES. ADEMAS A PH FISIOLOGICO LA ARGINASA INMOVILIZADA ES MAS ESTABLE QUE LA SOLUBLE. TODO ELLO HACE QUE ESTE PROCESO DE INMOVILIZACION PRESENTE UNA SERIE DE VENTAJAS PARA SU USO EN LA TERAPIA ENZIMATICA DEL TRATAMIENTO DE LAS HIPERARGININEMIAS COMO DE LOS TUMORES DEPENDIENTES DE ARGININA.