Glicoproteína humana HCinhibición de la respuesta quimiotáctica de neutrófilos y estructura del complejo HC-IgA

  1. FERNANDEZ LUNA, JOSE LUIS
Dirigida por:
  1. Enrique Méndez Cormán Director/a

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1987

Tribunal:
  1. Jose Gregorio Gavilanes Franco Presidente
  2. Rosalía Rodríguez García Secretaria
  3. Luis Enjuanes Vocal
  4. Guillermo Suárez Fernández Vocal
  5. Pedro Conde Monteros Rios Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 15004 DIALNET

Resumen

Se ha puesto a punto una técnica inmunoenzimática para la valoración independiente de la proteína hc y del complejo hc-iga. En muestras biológicas de individuos sanos y de pacientes con diferentes patologías. Se ha elaborado un modelo estructural del complejo hc-iga el cual consta de 2 cadenas ligeras 1 cadena normal y un componente hc-alfa en donde la proteína hc se une a uno de los 9 aminoácidos del extremo cooh-terminal de una de las cadenas alfa. Se ha demostrado que la proteína hc presenta actividad como inhibidor de la quimiotaxis de neutrófilos en presencia de eas. En base a la relación de esta función con la respuesta inflamatoria se considera que la proteína hc podría actuar como un agente antinflamatorio endógeno.