Estudio de la influencia de los colorantes alimentarios en la desnaturalización proteica

Laburpena

La interacción proteína-colorante provoca en la primera alteraciones estructurales que pueden dar lugar a cambios conformacionales en la biomolécula. Mediante la técnica refractométrica se constata que los colorantes utilizados: tartracina (e102) indigotina (e-132) y eosina amarilla inducen en lalisozima cambios estructurales por el orden citado y a muy baja concentración. La magnitud del cambio observada por refractometría para los distintos colorantes indica que la eosina amarilla es potencialmente la menos agresiva; aunque el hecho de que la viscosidad intrínseca en valor absoluto sea el doble para la eosina amarilla respecto a los otros dos colorantes empleados le hace poco recomendable en la industria alimentaria. La variación de la viscosidad intrínseca con la composición del disolvente (agua/colorante) confirma la existencia de cambios conformacionales en la lisozima. La distinta composición a la que aparece el cambio conformacional al comparar las medidas refractométricas y viscosimétricas obedece a ser la viscosidad intrínseca una magnitud hidrodinámica de no equilibrio. Los restos de histidina así como los residuos de arginina y lisina serian los responsables de la aparición del cambio conformacional. Mediante la técnica de difusión en agar se comprueba que al incrementar la concentración de lisozima en los discos aumenta significativamente el diámetro de los halos de inhibición; la introducción del colorante en el disco no origina variaciones estadísticamente significativas del halo de inhibición. Resultados análogos se observaron al determinar la cmi y la cmb. Por tanto los cambios conformacionales inducidos en la lisozima en presencia de colorantes no parecen afectar su actividad bacericida in vitro .