Estructura y antigenicidad del alérgeno principal de semillas de mostaza, "Sin a I"

Resumen

En el presente trabajo se describe la estructura primaria de "Sin a I", proteína que constituye el alérgeno mas importante de la mostaza de mesa y que se aisló a partir de la harina de semillas de sinapis alba l. (mostaza blanca). Esta proteína es una albumina 2s de 14100 d, resistente a la degradación proteolítica, con un elevado contenido en glutamina, prolina y aminoácidos básicos, y rica en estructura -helicoidal. El alérgeno sin a i esta constituido por dos cadenas polipeptídicas unidas entre si mediante dos puentes disulfuro. La estructura primaria completa de ambas cadenas se ha determinado, observándose que la menor presenta 39 aminoácidos (4,4 kd), mientras que la de mayor peso molecular tiene 88 residuos (9,7 kd). A la vista de la secuencia, y comparando la misma con la de otras proteínas, se ha detectado homología estructural entre sin a i y las albuminas 2s de colza (napinas), de nuez del Brasil, y de ricino. Esta ultima también es alergénicamente importante, recibiendo la denominación de ric c i. Además, la cadena pesada por separado presenta homología con otras proteínas de reserva de semillas (glutelina-2 y -gliadinas) y con inhibidores de enzimas de semillas de cereales. Asimismo, se observa que residuos de prolina y glicocola ocupan posiciones idénticas en los extremos terminales de las dos cadenas que forman el alérgeno. La presencia de estos aminoácidos, que favorecen la formación de giros b, sugiere que las proteasas que intervienen en la maduración de estas proteínas son especificas para dichas estructuras. Este estudio se completo con el análisis de las regiones antigénicas mas importantes de sin a i, lo que se llevo a cabo empleando un panel de 10 anticuerpos monoclonales frente al alérgeno, y sueros de pacientes alérgicos a mostaza. Los resultados muestran que los anticuerpos monoclonales van dirigidos fundamentalmente a dos regiones inmunodominantes, una de las cuales contiene a la única tirosina de la mole