Regulación y purificación de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolinaacetil-coacetiltransferasa
- GOMEZ CAMBRONERO PACHECO JULIAN
- Mariano Sánchez Crespo Director/a
Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid
Año de defensa: 1986
- Ángel Martín Municio Presidente
- María Teresa Miras Portugal Secretaria
- Carlos Gancedo Rodríguez Vocal
- Jose Gregorio Gavilanes Franco Vocal
- Emilio Feliu Juan Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
Se han estudiado los mecanismos de regulación de la biosíntesis del factor activador de las plaquetas (PAF) a través de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolina: acetil CoA acetiltransferasa y se ha abordado su purificación. La enzima puede regularse por dos mecanismos: por iones calcio, que actúan independientemente de calmodulina, y por fosforilación desfosforilación dependiente de AMP cíclico. La acetiltransferasa se ha purificado 1500 veces a partir de bazo de rata y se ha caracterizado parcialmente. Tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de PAF por la vía de la acetilación. La enzima parcialmente purificada incubada con la subunidad catalítica de la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico y con Mg-ATP se fosforila en el aminoácido serina. La fosfoproteína resultante tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de paf por la vía de la acetilación...