Estudio del sistema de túbulos transversales en músculo esquelético normal y distrófico

  1. MORO GONZALEZ M. GLORIA
Dirigida por:
  1. Alicia Megías Directora

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1996

Tribunal:
  1. María Teresa Miras Portugal Presidenta
  2. M. Asuncion Bosch Novela Secretario/a
  3. Carlos Gutiérrez Merino Vocal
  4. María Antonia Lizarbe Iracheta Vocal
  5. Joaquin Arenas Barrero Vocal
Departamento:
  1. Bioquímica y Biología Molecular

Tipo: Tesis

Teseo: 53406 DIALNET

Resumen

La experimentación realizada y los resultados obtenidos pueden resumirse en los siguientes puntos: se han obtenido túbulos transversales (tt), altamente purificados, de musculo esquelético de pollo normal y distrófico. Las propiedades de los tt de musculo normal son similares a las previamente descritas para este tipo de membranas y, en los tt distróficos se observa un aumento del rendimiento en proteína, una drástica disminución de la actividad mg2+-atpasa y un descenso significativo de la actividad 5'-nucleotidasa. Los tt de pollo poseen una densidad de receptores de dihidropiridinas (dhps) comparable a las halladas en membranas de otras especies. Las propiedades de los sitios de unión de dhps son muy similares en los tt de musculo normal y distrófico, pero en musculo distrófico el contenido total en receptores es mayor que en musculo normal y los niveles de proteína gs, posible regulador de los canales de calcio, son inferiores. La mg2+-atpasa característica de los tt es una ectoenzima que presenta propiedades peculiares y mecanismos de regulación complejos. Ambos factores parecen encontrarse alterados en la enzima de las membranas distróficas. La función de la mg2+-atpasa podría ser la de regular los efectos ejercidos por el atp que actuara como señal extracelular sobre receptores purinergicos de las células musculares. Además de la actividad ecto-mg2+- atpasa, tanto en los tt normales como en los distróficos, hay actividades ecto-adpasa y 5'-nucleotidasa, que se localizan en enzimas, o al menos en sitios catalíticos, distintas. Estas tres actividades pueden constituir una cascada enzimática implicada en la degradación del atp extracelular. En los tt también existen receptores p2 purinergicos, que no presentan alteraciones aparentes en los tt distróficos. La presencia conjunta de este tipo de receptores y de la cascada enzimática de degradación de atp extracelular sugiere la participación de los tt en mecanismos d