Caracterización de los grupos prostéticos de la proteína humana hc y del enlace del complejo hc-iga
- ESCRIBANO MARTINEZ, JULIO
- Enrique Méndez Cormán Director/a
Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid
Año de defensa: 1992
- Jose Gregorio Gavilanes Franco Presidente
- Juan Manuel García-Segura Secretario
- Juan Pedro García Ballesta Vocal
- Jesús Ávila de Grado Vocal
- Carlos López Otín Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
LA PROTEINA HUMANA HC POSEE UN O-OLIGOSACARIDO UNIDO AL RESIDUO DE THR 5 Y DOS N-OLIGOSACARIDOS UNIDOS A LOS RESIDUOS DE ASN 17 Y 96. SE HAN AISLADO POBLACIONES DE LA PROTEINA HC QUE DIFIEREN EN LA CANTIDAD DE CROMOFRO UNIDO, Y SE HA COMPROBADO QUE EL CROMOFORO APORTA CARGA NEGATIVA A LA PROTEINA. LA PROTEINA HC ES HETEROGENEA EN MASA, OSCILANDO SU PESO MOLECULAR ENTRE 25218 Y 27981. LA PROTEINA POSEE UN CROMOFORO UNIDO COVALENTEMENTE, POR UN ENLACE RESISTENTE A LA REDUCCION, A LA CISTEINA 34. EL CROMOFORO ES DEGRADADO POR PROTEASAS. DESPUES DE TRATAR LA PROTEINA CON PROTEASAS SE HAN AISLADO 6 CROMOFOROS MINORITARIOS, APARENTEMENTE NO ASOCIADOS A PEPTIDOS Y UN CROMOFORO MAYORITARIO, ASOCIADO A LA CISTEINA 34. POR OTRA PARTE, SE HA DEMOSTRADO QUE EL COMPLEJO HC-IGA ESTA ASOCIADO A UN CROMOFORO SIMILAR AL DE LA PROTEINA HC. EL SITIO DE UNION ENTRE LA PROTEINA HC Y LA IGA SE HA LOCALIZADO ENTRE LA CISTEINA DEL EXTREMO C-TERMINAL DE LA CADENA ALFA DE IGA, Y ALGUN AMINOACIDO DE UN PEPTIDO DE LA REGION DE LA CISTEINA 34 DE LA PROTEINA HC.