Caracterización de los grupos prostéticos de la proteína humana hc y del enlace del complejo hc-iga

  1. ESCRIBANO MARTINEZ, JULIO
Dirigida por:
  1. Enrique Méndez Cormán Director/a

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1992

Tribunal:
  1. Jose Gregorio Gavilanes Franco Presidente
  2. Juan Manuel García-Segura Secretario
  3. Juan Pedro García Ballesta Vocal
  4. Jesús Ávila de Grado Vocal
  5. Carlos López Otín Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 33939 DIALNET

Resumen

LA PROTEINA HUMANA HC POSEE UN O-OLIGOSACARIDO UNIDO AL RESIDUO DE THR 5 Y DOS N-OLIGOSACARIDOS UNIDOS A LOS RESIDUOS DE ASN 17 Y 96. SE HAN AISLADO POBLACIONES DE LA PROTEINA HC QUE DIFIEREN EN LA CANTIDAD DE CROMOFRO UNIDO, Y SE HA COMPROBADO QUE EL CROMOFORO APORTA CARGA NEGATIVA A LA PROTEINA. LA PROTEINA HC ES HETEROGENEA EN MASA, OSCILANDO SU PESO MOLECULAR ENTRE 25218 Y 27981. LA PROTEINA POSEE UN CROMOFORO UNIDO COVALENTEMENTE, POR UN ENLACE RESISTENTE A LA REDUCCION, A LA CISTEINA 34. EL CROMOFORO ES DEGRADADO POR PROTEASAS. DESPUES DE TRATAR LA PROTEINA CON PROTEASAS SE HAN AISLADO 6 CROMOFOROS MINORITARIOS, APARENTEMENTE NO ASOCIADOS A PEPTIDOS Y UN CROMOFORO MAYORITARIO, ASOCIADO A LA CISTEINA 34. POR OTRA PARTE, SE HA DEMOSTRADO QUE EL COMPLEJO HC-IGA ESTA ASOCIADO A UN CROMOFORO SIMILAR AL DE LA PROTEINA HC. EL SITIO DE UNION ENTRE LA PROTEINA HC Y LA IGA SE HA LOCALIZADO ENTRE LA CISTEINA DEL EXTREMO C-TERMINAL DE LA CADENA ALFA DE IGA, Y ALGUN AMINOACIDO DE UN PEPTIDO DE LA REGION DE LA CISTEINA 34 DE LA PROTEINA HC.