Análisis molecular de los sitios receptores para inmunocomplejos en el C1Q humano

Resumen

Se ha estudiado el sitio de unión de la inmunoglobulina g en las cabezas globulares del c1q humano por marcaje con sondas fluorescentes y modificación química. El marcaje con 3-diazo-2,7-naftaleno disulfonato inhibe la interacción de c1q con inmunocomplejos (ic), pero no es específico de la región globular de c1q, marcándose entre otros residuos la tyr a62. La modificación química de residuos de his con depc y de arg con pgo y ciclohexanodiona (chd) indica que únicamente la modificación con chd es específica de los sitios receptores de ic en c1q, influyendo las otras modificaciones en otras funciones de c1q. La modificación de 4 o 5 residuos de arg en c1q con chd inhibe la interacción con ic, sin afectar la formación de c1 ni la conformación general de la molécula. La digestión enzimática y aislamiento de los péptidos del c1q modificado con chd permite identificar las argininas modificadas: a162, b114, b129 y c156. Además se modifican las argininas a16 o b163 o las dos. Las argininas modificadas de la región globular se concentran en dos zonas de la secuencia de c1q, b114-129 y a162-(b163)-c156. Los estudios de predicción de exposición al solvente y comparación de secuencia sugieren que son los residuos de la zona a162-(b163)-c156 los implicados en el reconocimiento de la inmunoglobulina g.