Caracterización bioquímica e inmunoprofilactica de la gp46/6-11 de L.amazonensis maría y su distribución en el género leishmania

  1. BRAVO DE ALBA YOLANDA
Dirigida por:
  1. Alfredo Toraño García Director/a

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1993

Tribunal:
  1. Rosa Pérez Gomáriz Presidenta
  2. Almudena Guinea Díaz Secretaria
  3. Miguel Ángel Rodríguez Marcos Vocal
  4. Jorge Alvar Ezquerra Vocal
  5. Teresa Garate Ormaechea Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 37671 DIALNET

Resumen

Utilizando el anticuerpo monoclonal sim6-11.2.1 se han estudiado las propiedades estructurales, antigénicas, inmunoprofilacticas y el patrón de expresión celular e interespecífico de la glicoproteína de superficie gp46/6-11 de leishmania amazonensis maría. Esta glicoproteína se expresa fundamentalmente en el estado promastigote, se inserta en la superficie del parasito mediante un residuo fosfatidilinositol y sus propiedades antigénicas son sensibles a la acción de agentes reductores. En algunas especies de leishmania, la expresión celular de gp46/6-11 se encuentra restringida a una determinada subpoblación de promastigoses y se traduce en polipéptidos de distinto tamaño molecular. Los experimentos de protección llevados a cabo con ratones bald/c inmunizados con la glicoproteína gp46/6-11 en adyuvante completo de freund, muestran que los animales vacunados experimentan un retraso en el desarrollo de la infección con respecto a sus controles normales.