Identificación y caracterización del epitopo de un grupo antigénico de Borrelia Burgdorferi

Resumen

Se ha caracterizado un anticuerpo monocional que presenta una reacción por western blot frente a, aproximadamente, 30 bandas de un sonicado de célula completa de Borrelia Burgdorferi. Mediante la determinación de la secuencia aminoterminal de algunas de ellas, se ha descrito la implicación de, al menos, 5 proteínas distintas en la reactividad frente a este monoclonal. Dicho monoclonal presenta reactividad frente a todas las cepas de B. Burgdorferi así como frente a todas las especies de espiroquetas ensayadas, demostrando la no especificidad de elementos antigénicos que se creían específicos para B. Burgdorferi. En este sentido, se ha determinado que el epitopo de la proteína de 93kd que reacciona frente a este monoclonal, no es especifico de B. Burgdorferi, en contra de lo que ha sido descrito con anterioridad para esta proteína. Se ha determinado que los antígenos reactivos no están expuestos en la superficie del microorganismo, que están asociados a estructuras subcelulares insolubles y que se sitúan en un rango de punto isoeléctrico ácido. Se ha caracterizado el determinante antigénico común que comparten las proteínas con reactividad frente a este monoclonal, localizándose un péptido que determina la reactividad del grupo de proteínas frente al anticuerpo monoclonal. Mediante purificación del grupo antigénico por cromatografía de afinidad con el anticuerpo monoclonal, se ha determinado que dichos antígenos son reconocidos por los grupos de pacientes de enfermedad de Lyme estudiados. Se ha descrito por primera vez, en las espiroquetas patógenas estudiadas, una proteína con secuencia aminoterminal similar a la enzima gliceraldehido-6-fosfato deshidrogenasa y la reacción serológica frente a ella de sueros de pacientes con enfermedad de Lyme. Ha sido descrita, también por primera vez, la reactividad serológica asociada al peptidoglicano en sueros de pacientes.