Análisis estructural en lectinas animales. Un nuevo plegamiento el dominio C.U.B.

  1. Fernández Varela, Paloma
Dirigida por:
  1. José Antonio Romero Garrido Director

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 11 de diciembre de 1998

Tribunal:
  1. Cecilio Giménez Martín Presidente/a
  2. Mauricio García Mateu Secretario/a
  3. Guillermo Gimenez Gallego Vocal
  4. Manuel Rico Sarompas Vocal
  5. Dolores Solís Sánchez Vocal

Tipo: Tesis

Resumen

Las lectinas son proteínas ubicuas representadas en todos los organismos a lo largo de la escala evolutiva y que juegan un papel destacable en el reconocimiento molecular, estando implicadas en una gran variedad de funciones. Se caracterizan por la capacidad de unirse a carbohidratos, aunque la especificidad es diversa. Se han determinado, mediante cristalografía de rayos-X, la estructuras tridimensionales de una lectina heterodimérica glicosilada del plasma seminal de cerdo (PSP-I/PSP-II) y del polipéptido glicosilado del plasma seminal de toro (aSFP) a 2,4 y 1,9 A respectivamente. Ambos pertenecen a una nueva familia de proteínas denomindas Espermadhesinas que intervienen en las primeras etapas de la fecundación animal y estructuralmente poseen un módulo de plegamiento denominado CUB presente en otras proteínas muchas de las cuales están implicadas en procesos de desarrollo. También se han determinado la estructura de la galectina de pollo, CG-16, a 2815 A de resolución, que al igual que el resto de proteínas resueltas de la misma familia, presentan un plegamiento de tipo "jelly roll"..