Caracterización de actividades proteína kinasa en Dictyostelium discoideum

Résumé

SE HA PURIFICADO CASI A HOMOGENEIDAD LA ACTIVIDAD CKI-2 IDENTIFICADA ANTERIORMENTE EN DICTYOSTELILUM DISCOIDEUM. LAS PROPIEDADES BIOQUIMICAS DE ESTE ENZIMA NOS PERMITEN INCLUIRLA EN LA FAMILIA DE LAS CASEINA KINASA TIPO I. ASIMISMO, EN DICTYOSTELIUIM SE HAN CARACTERIZADO Y PURIFICADO PARCIALMENTE OTRAS TRES ACTIVIDADES CKI, UNA DE LAS CUALES FOSFORILA UN PEPTIDO ESPECIFICO DE CKI. OTRA ACTIVIDAD CARACTERIZADA ES UNA PROTEINA KINASA DE SUSTRATOS BASICOS (MBP) TIENE UN PESO MOLECULAR DE 140 KDA Y SE PROTEOLIZA FACILMENTE, LO QUE LE PROVOCA UN AUMENTO EN LA ACTIVIDAD ASI COMO UNA NUEVA ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO. LA PROTEOLISIS TAMBIEN PODRIA DETERMINAR LA LOCALIZACION SUBCELULAR DEL ENZIMA, YA QUE SE HA OBSERVADO LA PRESENCIA DE UN FRAGMENTO DE 90 KDA PERO NO DE 140 KDA EN EL NUCLEO. ESTAS PROPIEDADES JUNTO CON LA INHIBICION DE LAS ACTIVIDADES POR EL PSEUDOSUSTATO DE LA PKOJ, PERO NO DE PKC Y SU LOCALIZACION EN LA MEMBRANA, SUGIEREN QUE CORRESPONDE A UNA ACTIVIDAD PKC DE TIPO NO CLASICO RELACIONADA CON LA PKC.