Caracterización de las proteínas estructurales p17, p12 y p10 del virus de la peste porcina africana

  1. MUÑOZ MOLINA M. ISABEL
Dirigida por:
  1. Carlos López Otín Director/a

Universidad de defensa: Universidad de Oviedo

Año de defensa: 1992

Tribunal:
  1. Santiago Gascon Muñoz Presidente/a
  2. Juan Evaristo Suarez Fernandez Secretario/a
  3. Rosalia Rodríguez Garcia Vocal
  4. Jose Gregorio Gavilanes Franco Vocal
  5. Margarita Salas Falgueras Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 34489 DIALNET

Resumen

LA CARACTERIZACION DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURALES DEL VIRUS DE LA PESTE PORCINA AFRICANA ES IMPRESCINDIBLE PARA EL ESTUDIO DE SUS PROPIEDADES INMUNOLOGICAS Y FUNCIONALES. EN EL CASO DE LAS PROTEINAS P17, P12 Y P10 DICHA CARACTERIZACION SE LLEVO A CABO MEDIANTE LA IDENTIFICACION Y SECUENCIACION DE LOS GENES QUE LAS CODIFICAN. LA APROXIMACION UTILIZADA PARA LA IDENTIFICACION DE LOS GENES IMPLICO LA DETERMINACION DE SECUENCIAS PARCIALES DE AMINOACIDOS DE CADA UNA DE LAS PROTEINAS PURIFICADAS, Y EL USO DE SONDAS DE OLIGONUCLEOTIDOS DE SECUENCIA DERIVADA DE LAS SECUENCIAS AMINOACIDICAS OBTENIDAS. LA DETERMINACION DE LA SECUENCIA DE NUCLEOTIDOS DE LOS GENES PERMITIO DEDUCIR LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS DE CADA UNA DE LAS PROTEINAS. LOS GENES CORRESPONDIENTES A LAS PROTEINAS P12 Y P10 SE HAN EXPRESADO EN ESCHERICHIA COLI, DANDO LUGAR A LA PRODUCCION DE PROTEINAS CON LA MISMA MASA MOLECULAR QUE LAS PROTEINAS VIRALES CORRESPONDIENTES. LA PROTEINA P10 PURIFICADA DE EXTRACTOS BACTERIANOS PRESENTA AFINIDAD POR DNA BICATENARIO Y MONOCATENARIO, NO DEPENDIENDO DICHA AFINIDAD DE LA SECUENCIA NUCLEOTIDICA DEL DNA. DICHA PROTEINA SE COMPORTA COMO UN MONOMERO Y NO PRESENTA TENDENCIA A AGREGARSE EN DISOLUCION.