Estudio de las interacciones citoplásmicas de las moléculas de adhesión PSGL-1 e ICAM-3 con las proteínas del citoesqueleto moesina y ezrina y con la tirosín quinasa SYK, y su implicación en la polaridad celular

Laburpena

LAS MOLECULAS DE ADHESION PSGL-1 E ICAM-3 Y LA PROTEINA DE UNION A ACTINA, MOESINA, SE ACUMULAN EN LA REGION SUBCELULAR POSTERIOR O UROPODO DE NEUTROFILOS ESTIMULADOS POR QUIMIOATRAYENTES. TANTO MOESINA COMO EZRINA INTERACCIONAN CON LAS REGIONES CITOPLASMICAS DE PSGL-1 E ICAM-3 MEDIANTE SUS DOMINIOS AMINO TERMINALES. LOS 1 PRIMEROS AMINOACIDOS DEL DOMINIO AMINO TERMINALES. LOS 11 PRIMEROS AMINOACIDOS DEL DOMINIO CITOPLASMICO DE PSGL-1 PERMITEN LA ASOCIACION A MOESINA Y SON SUFICIENTES PARA LA REDISTRIBUCIÓN DE PSGL-1 AL URÓPODO CELULAR. PSGL-1 TAMBIEN SE ASOCIA A TRAVES DE SU REGION CITOPLASMICA CON VARIAS PROTEINAS ENTRE LAS QUE SE ENCUENTRA SYK. PARA ESTA ASOCIACION CON SYK SON NECESARIOS LOS 18 PRIMEROS AMINOACIDOS DE LA REGION CITOPLASMICA E PSGL-1. UNA FRACCION DE SYK SE LOCALIZA JUNTO CON PSGL-1 EN EL UROPODO CELULAR DE LINFOCITOS POLARIZADOS.