Mecanismo catalítico de tnwc, una transferasa de cadenas de adn
- GONZÁLEZ PÉREZ, BLANCA
- Fernando de la Cruz Director/a
- Gabriel Moncalián Montes Codirector/a
Universidad de defensa: Universidad de Cantabria
Fecha de defensa: 30 de octubre de 2007
- Rafael Giraldo Suárez Presidente/a
- Maria Victoria Francia Gil Secretario/a
- Fernando Moreno Herrero Vocal
- Maria Jesus Lucas Gay Vocal
- Bruno González Zorn Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
La conjugación bacteriana es un proceso de intercambio de información genética entre bacterias en el que una molécula de ADN plasmídico es transferida a una bacteria recipiente. El complejo proteico encargado del inicio de este proceso es conocido como relaxosoma. El plásmido R388 es un plásmido conjugativo de amplio rango de huéspedes, aislado originalmente en E. Coli y perteneciente al grupo de incompatibilidad IncW (Avila y De la Cruz, 1988). En este plásmido, el relaxosoma está formado por las proteínas TrwA y TrwB y TrwC, todas ellas codificadas por el operón trwABC. El componente clave del relaxosoma es la relaxasa, TrwC. La conjugación bacteriana comienza cuando la relaxasa reconoce una secuencia específica en el plásmido superenrrollado en la célula donadora conocida como oritT y corta un enlace fosfodiester específico (sitio nic). El objetivo principal de este estudio es la relación de TrwC con su ADN nativo. Al inicio de la transferasa conjuntiva TrwC corta el oriT y permanece covalentemente unida al extremo 5' del ADN. En este estudio perseguimos la caracterización y aislamiento in vitro de dicho complejo.