Modulación del gen de la IL-2 por la Galectina-3

  1. Cortegano, I.
Dirigida por:
  1. Carlos Lahoz Navarro Director/a

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 03 de diciembre de 1999

Tribunal:
  1. Manuel Ortíz de Landázuri Busca Presidente/a
  2. María Belén Pérez González Secretario/a
  3. Ángeles García Pardo Vocal
  4. Balbino Jose Alarcon Sanchez Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 78583 DIALNET

Resumen

Las lectinas son un grupo de proteínas que se caracterizan por presentar en su estructura proteica un dominio con afinidad por carbohidratos denominado dominio tipo lectina. La galectina-3 es una lectina tipo S (soluble) con un peso molecular de 32 kDa e indentifica en diferentes tipos celulares. En su estructura proteica nos encontramos con dos dominios el C-terminal (lectina) y N-terminal, éste último con una secuencia de aminoácidos conservados y repetidos que le confieren su capacidad para formar dímeros. A galectina-3 se le han atribuido diferentes funciones tanto intracelulares (splicing del ARNm, regulación del crecimiento celular, inhibición de apoptosis) como extracelulares (adhesión a proteínas de la matriz extracelular, activación y liberación de mediadores). Debido a la interacción entre la galectina-3 y el receptor de alta afinidad para la IgE así como con la propia molécula de IgE, dos proteínas muy importantes en las reacciones alérgicas/inflamatorias (reacciones del tipo Th2), se pensó que la galectina-3 podría estar implicada en este tipo de patologías. Los objetivos y resultados de este trabajo fueron los siguientes: 1. Estudiar el efecto de galectina-3 sobre las citoquinas del subtipo Th2 (IL-4 e IL-5). Para abordar el primer objetivo se realizaron cultivos de diferentes tipos celularess en presencia o ausencia de galectina-3 y se analizó por RT-PCR los mensajeros de IL-4 e IL-5. Se demostró que la presencia de galectina-3 en el cultivo era capaz de inhibir específicamente la transcripción del gen de la Il-5, sin ningún efecto detectable sobre la IL-4. Además también se corroboran estos datos analizando la liberación de la proteína IL-5 al medio mediante ELISA. 2. El segundo objetivo fue determinar el ligando de galectina-3 en la superficie celular responsable de la inhibición del gen de la IL-5. Un buen candidato era el receptor de baja afinidad para la IgG (FcRII o CD32). Utilizando dif