La fosforilación de la proteína tau por la glucógeno sintasa quinasa-3

  1. Muñoz Montaño, Juan Ramón
Dirigida por:
  1. Javier Díaz Nido Director/a
  2. Francisco Moreno Director/a

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Fecha de defensa: 05 de junio de 1998

Tribunal:
  1. Federico Mayor Menéndez Presidente/a
  2. Manuel Ros Pérez Secretario/a
  3. Manuel Guzmán Pastor Vocal
  4. Jesús Benavides Yanguas Vocal
  5. Ignacio Torres Alemán Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 67709 DIALNET

Resumen

La proteína tau es fosforilada por la glucógeno sintasa quinasa 3 in vitro en cultivos celulares e in vivo en cerebros de ratas. Como consecuencia de dicha fosforilación se puede regular la estabilidad de los microtúbulos. En las neuronas en crecimiento es necesario que los microtúbulos se encuentren en un estado de dinamismo que permita el crecimiento axonal, para ello es indispensable que la proteína tau se encuentre parcialmente fosforilada. La fosforilación de la proteína tau mediada por la glucógeno sintasa quinasa 3 puede regular este proceso, de modo que esta quinasa es imprescindible para el crecimiento axonal, y todos los sistemas de regulación que a ella le afecten.