Proteasas y antiproteasas en la reacción alérgicaalimentos como modelo

Résumé

La implicación de enzimas e inhibidores en reacciones de hipersensibilidad y su capacidad para inducir respuestas de tipo alérgico, sugieren un papel importante para estas proteínas que están presentes en multitud de agentes sensibilizantes entre los que se encuentran los alimentos. En este proyecto nos planteamos la relación entre la actividad bioquímica de proteasas e inhibidores y su capacidad alergénica. Para ello empleamos como modelo los ácaros, los cacahuetes y el kiwi, estudiando la relación entre proteasas y anticuerpos, así como la capacidad de unión a ige especifica de la actinidina (cisteína-proteasa de kiwi) y de un inhibidor de tripsina purificado de cacahuete. Dicho inhibidor se caracterizó y se estudió el tipo de inhibición que presenta, resultando ser no competitiva de tipo mixto. Su potencia alergénica en términos de unión a ige es irrelevante, por lo que es más importante como agente bioquímico que como alérgeno. La actinidina es capaz de unir ige específica de kiwi, por lo que es un alérgeno que además de presentar una gran potencia, constituye la primera proteína del kiwi caracterizada como alérgeno. Pusimos de manifiesto también el hecho de las proteasas incubadas con el suero no producen la digestión proteolítica de los anticuerpos ige, ni siquiera cuando son activadas enzimáticamente com l-cisteína. Esto sugiere la presencia de algún mecanismo de bloqueo de dicha actividad proteolítica, que podría asignarse a algún componente plasmático, probablemente un inhibidor natural de la sangre. Asimismo, encontramos la presencia de ciertos enzimas proteolíticos entre las proteínas de cacahuete, que no habían sido descritos anteriormente y que podrían explicar las reacciones tan graves que sufren algunas personas al ingerir cacahuetes, ya que podrían modular la activación de los sistemas de proteasas-antiproteasas.