Caracterización bioquímica y funcional de una fosfoproteína de sinaptosomas PP65

  1. Gómez Puertas, Paulino
Dirigida por:
  1. Elena Bogónez Peláez Director/a

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Año de defensa: 1992

Tribunal:
  1. Fernando Valdivieso Amate Presidente/a
  2. Galo Ramirez Secretario/a
  3. José Sánchez-Prieto Borja Vocal
  4. Susana Alemany Vocal
  5. Juan Antonio Reig Maciá Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 40506 DIALNET

Resumen

Se realizo un estudio con objeto de caracterizar con detalle el proceso de defosforilacion reversible de una fosfoproteina sinaptosomal durante la despolarizacion con alto k+ de sinaptosomas incubados en un medio que limita la entrada de ca++ al interior sinaptosomal durante la despolarizacion. Se ha constatado que dicha defosforilacion es dependiente de la presencia de ca++ extracelular. Asimismo se ha concluido que dicha fosfoproteina (pp65) se encuentra asociada a la membrana de las vesiculas sinapticas y que tal asociacion se establece mediante una interaccion hidrofobica. El residuo fosforilado en pp65 es serina, sugiriendose que puede poseer varios sitios de fosforilacion. Pp65 es una proteina de recambio de fosfato muy rapido; pkc y calcineurina podrian intervenir en el mantenimiento de su nivel basal de fosforilacion. Tambien se ha podido constatar que las deficiencias en fosforilacion de proteinas (y entre ellas pp65) observadas en ratas de 24 meses se encuentran ya presentes en sinaptosomas de animales de 9 meses de edad.