Análisis de proteínas ""Thermus thermophilus"" capaces de formar estructuras cristalinas bidimensionales

  1. OLABARRIA DE PABLO GARBIÑE
Supervised by:
  1. José Berenguer Carlos Director

Defence university: Universidad Autónoma de Madrid

Year of defence: 1996

Committee:
  1. Ricardo Amils Pibernat Chair
  2. Miguel Angel de Pedro Montalban Secretary
  3. Antonio Gerardo Pisabarro de Lucas Committee member
  4. José M. Valpuesta Committee member
  5. Jesús Pla Alonso Committee member

Type: Thesis

Abstract

El trabajo contenido en esta tesis puede resumirse en los siguientes puntos: -la proteina de capa s de t. Thermophilus hb8 constituye "in vivo" redes de simetria hexagonal y es capaz de formar "in vitro" laminas cristalinas de simetrias trigonal y tetragonal sufriendo una completa reorganizacion de los distintos dominios a lo largo de su secuencia. - la delecion de 65 aminoacidos desde el peptido señal hasta la posicion 98 da lugar a una proteina incapaz de anclarse en la envoltura, que forma redes de simetria trigonal. - el dominio mencionado se encuentra altamente conservado en el grupo filogenetico thermus-deinococcus, mientras que el resto de los epitopos estudiados se encuentran mucho menos conservados. - hemos obtenido cepas de t. Thermophilus en las que se han intercambiado las capas s en un proceso de transferencia horizontal, que pudiera tener sus paralelismos en el medio natural. - hemos clonado y secuenciado el gen slpm de t. Thermophilus hb8 que codifica una proteina capaz de cristalizar en redes de simetria hexagonal, geometricamente parecidas a las de la capa s. Este gen se sobreexpresa en ausencia de la capa s y se procesa en puntos especificos, generando tres polipeptidos claramente definidos.