Caracterización estructural y funcional de transportador de glicina de alta afinidad de sistema nervioso central

  1. Alcántara Martín, Rafael
Dirigida por:
  1. Carmen Aragón Rueda Director/a

Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid

Año de defensa: 1993

Tribunal:
  1. Jesús Ávila de Grado Presidente/a
  2. Juan Antonio Fernández Santarén Secretario/a
  3. María Antonia Lizarbe Iracheta Vocal
  4. María Teresa Miras Portugal Vocal
  5. Juan Lerma Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 40390 DIALNET

Resumen

LA GLICOPROTEINA DE 100 KD PURIFICADA A PARTIR DE TALLO CEREBRAL ES EL TRANSPORTADOR DE GLICINA DE ALTA AFINIDAD. SU REPRESENTACION EN DISTINTAS REGIONES DEL SISTEMA NERVIOSO CENTRAL ES VARIABLE, SIENDO MAXIMA EN MEDULA ESPINAL. LA PARTE GLUCIDICA DEL TRANSPORTADOR SUPONE UN 33% DE SU PESO MOLECULAR APARENTE, Y ESTA FORMADA POR CADENAS COMPLEJAS SIN ACIDOS SIALICOS, CUYA AUSENCIA PROVOCA LA DISMINUCION DE LA ACTIVIDAD DE TRANSPORTE. PARA SU CORRECTO FUNCIONAMIENTO, ESTA PROTEINA REQUIERE LA PARTICIPACION DE RESIDUOS CISTEINA LOCALIZADOS EN UN ENTORNO RELATIVAMENTE HIDROFILICO, PERO NO EN EL SITIO DE UNION A GLICINA, SODIO O CLORURO. EL TRANSPORTADOR SE FOSFORILA IN VITRO POR PKC Y PKA EN RESIDUOS SERINA. SU ACTIVIDAD EN CULTIVOS PRIMARIOS DE ASTROCITOS SE VE INCREMENTADA MEDIANTE TRATAMIENTO CON ACTIVADORES DE AMBAS QUINASAS. LA TRANSCRIPCION DEL GEN QUE CODIFICA PARA EL TRANSPORTADOR DE GLICINA ESTA REGULADA DIFERENCIALMENTE EN DISTINTAS REGIONES DEL SISTEMA NERVIOSO CENTRAL DE RATA DURANTE EL DESARROLLO.