Biotransformaciones catalizadas por lipasas de microorganismos termófilos en líquidos iónicos

Resumen

Las características de los microorganismos termófilos, hacen que las enzimas procedentes de estos microorganismos tengan implicaciones importantes en los procesos industriales y biotecnológicos, debido a que estas enzimas se pueden emplear en condiciones industriales ásperas donde se conserva su actividad catalítica específica. En los procesos catalíticos juegan un papel importante distintos factores, los cuales tenemos que tener en cuenta. Por ejemplo es importante la influencia de la temperatura, ya que el aumento de temperatura de un proceso catalítico puede traer como consecuencia un acortamiento de la velocidad de reacción. También es importante el disolvente que se utiliza, ya que dependiendo del mismo podemos variar la polaridad y viscosidad del medio y elevar o no la temperatura del proceso, como por ejemplo con los líquidos iónicos, donde podemos elevar la temperatura hasta valores superiores a los 200 C. Según esto hay que tener en cuenta que una menor velocidad de reacción deberá esperarse en un disolvente iónico con una mayor viscosidad y viceversa, llevando a obtener distintos resultados. También es importante tener en cuenta la lipasa empleada como catalizador, ya que debido a su concentración proteica y especialmente a la consecuencia de aminoácidos de su centro activo tendrá mayor o menor facilidad para llevar a cabo la catálisis de un proceso. No menos importante es la estructura de los sustratos empleados, donde distintos estudios realizados por otros investigadores revelaron que dicha estructura es importante a la hora de encajar adecuadamente en el centro activo de la enzima y por tanto llegar a obtener los resultados seseados. Por último, hay que tener en cuenta la actividad de agua del proceso, ya que dependiendo del sistema, determinadas cantidades de agua pueden o no mejorar el proceso catalítico. Por otra parte la cantidad de agua está muy relacionada con el disolvente empleado, ya que en disolventes con alta polaridad y menos viscosos, podríamos tener una menos cantidad de agua asociada a la enzima y más agua remanente en los disolventes, lo que llevaría a una menor velocidad de reacción, traduciéndose en una posible disminución drástica de la conversión, mientras que en disolventes menos polares y más viscosos la adición de agua conduciría a una disminución en la viscosidad de los mismos y a mejorar la movilidad de la molécula de proteína, incrementando la actividad enzimática. Dependiendo de qué factor juegue un papel más importante...