Análisis cristalográfico de enzimas del ciclo de la metioninaestructura y función

  1. GONZÁLEZ PÉREZ, BEATRIZ
unter der Leitung von:
  1. Juliana Sanz Aparicio Doktorvater/Doktormutter

Universität der Verteidigung: Universidad Complutense de Madrid

Fecha de defensa: 13 von Juni von 2002

Gericht:
  1. Rosalía Rodríguez García Präsidentin
  2. José Miguel Mancheño Gómez Sekretär
  3. María Ángeles Pajares Tarancón Vocal
  4. Martín Martínez Ripoll Vocal
  5. Margarita Menéndez Fernández Vocal

Art: Dissertation

Teseo: 88096 DIALNET

Zusammenfassung

En este trabajo se presenta el estudio estructural mediante la técnica de difracción de Rayos X de dos proteínas implicadas en el ciclo de la metionina (MAT y BHMT, ambas de hígado de rata). MAT (ATP: metionina adenosiltransferasa) cataliza la síntesis de SAM (S-adenosilmetionina), el compuesto donador de metilos más importante del organismo. En esta tesis se presenta la estructura tridimensional de esta enzima, así como la de varios complejos de MAT con su substratos o análogos de los mismos. Con todos los resultados obtenidos, se propone un mecanismo de reacción enzimática para MAT, apoyado en un gran número de datos experimentales. BHMT (Betaína: homocisteína metiltransferasa), cataliza la síntesis de metionina. En esta tesis se presentan numerosos resultados de cristalización y se describe la aplicación de diferentes técnicas de Cristalografía para la resolución de su estructura. También se detalla el procedimiento seguido para la obtención de un modelo de BHMT que aporta información muy valiosa.