Análisis cristalográfico de enzimas del ciclo de la metioninaestructura y función
- GONZÁLEZ PÉREZ, BEATRIZ
- Juliana Sanz Aparicio Zuzendaria
Defentsa unibertsitatea: Universidad Complutense de Madrid
Fecha de defensa: 2002(e)ko ekaina-(a)k 13
- Rosalía Rodríguez García Presidentea
- José Miguel Mancheño Gómez Idazkaria
- María Ángeles Pajares Tarancón Kidea
- Martín Martínez Ripoll Kidea
- Margarita Menéndez Fernández Kidea
Mota: Tesia
Laburpena
En este trabajo se presenta el estudio estructural mediante la técnica de difracción de Rayos X de dos proteínas implicadas en el ciclo de la metionina (MAT y BHMT, ambas de hígado de rata). MAT (ATP: metionina adenosiltransferasa) cataliza la síntesis de SAM (S-adenosilmetionina), el compuesto donador de metilos más importante del organismo. En esta tesis se presenta la estructura tridimensional de esta enzima, así como la de varios complejos de MAT con su substratos o análogos de los mismos. Con todos los resultados obtenidos, se propone un mecanismo de reacción enzimática para MAT, apoyado en un gran número de datos experimentales. BHMT (Betaína: homocisteína metiltransferasa), cataliza la síntesis de metionina. En esta tesis se presentan numerosos resultados de cristalización y se describe la aplicación de diferentes técnicas de Cristalografía para la resolución de su estructura. También se detalla el procedimiento seguido para la obtención de un modelo de BHMT que aporta información muy valiosa.