Regulación y purificación de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolinaacetil-coacetiltransferasa

  1. GOMEZ CAMBRONERO PACHECO JULIAN
Dirigida por:
  1. Mariano Sánchez Crespo Director/a

Universidad de defensa: Universidad Complutense de Madrid

Año de defensa: 1986

Tribunal:
  1. Ángel Martín Municio Presidente
  2. María Teresa Miras Portugal Secretaria
  3. Carlos Gancedo Rodríguez Vocal
  4. Jose Gregorio Gavilanes Franco Vocal
  5. Emilio Feliu Juan Vocal

Tipo: Tesis

Teseo: 12469 DIALNET

Resumen

Se han estudiado los mecanismos de regulación de la biosíntesis del factor activador de las plaquetas (PAF) a través de la enzima 1-o-alquil-2liso-sn-glicero-3-fosfocolina: acetil CoA acetiltransferasa y se ha abordado su purificación. La enzima puede regularse por dos mecanismos: por iones calcio, que actúan independientemente de calmodulina, y por fosforilación desfosforilación dependiente de AMP cíclico. La acetiltransferasa se ha purificado 1500 veces a partir de bazo de rata y se ha caracterizado parcialmente. Tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de PAF por la vía de la acetilación. La enzima parcialmente purificada incubada con la subunidad catalítica de la proteína quinasa dependiente de AMP cíclico y con Mg-ATP se fosforila en el aminoácido serina. La fosfoproteína resultante tiene un peso molecular de 30.000 daltones y es altamente especifica para la síntesis de paf por la vía de la acetilación...