Análisis de proteínas ""Thermus thermophilus"" capaces de formar estructuras cristalinas bidimensionales
- OLABARRIA DE PABLO GARBIÑE
- José Berenguer Carlos Director/a
Universidad de defensa: Universidad Autónoma de Madrid
Año de defensa: 1996
- Ricardo Amils Pibernat Presidente/a
- Miguel Angel de Pedro Montalban Secretario/a
- Antonio Gerardo Pisabarro de Lucas Vocal
- José M. Valpuesta Vocal
- Jesús Pla Alonso Vocal
Tipo: Tesis
Resumen
El trabajo contenido en esta tesis puede resumirse en los siguientes puntos: -la proteina de capa s de t. Thermophilus hb8 constituye "in vivo" redes de simetria hexagonal y es capaz de formar "in vitro" laminas cristalinas de simetrias trigonal y tetragonal sufriendo una completa reorganizacion de los distintos dominios a lo largo de su secuencia. - la delecion de 65 aminoacidos desde el peptido señal hasta la posicion 98 da lugar a una proteina incapaz de anclarse en la envoltura, que forma redes de simetria trigonal. - el dominio mencionado se encuentra altamente conservado en el grupo filogenetico thermus-deinococcus, mientras que el resto de los epitopos estudiados se encuentran mucho menos conservados. - hemos obtenido cepas de t. Thermophilus en las que se han intercambiado las capas s en un proceso de transferencia horizontal, que pudiera tener sus paralelismos en el medio natural. - hemos clonado y secuenciado el gen slpm de t. Thermophilus hb8 que codifica una proteina capaz de cristalizar en redes de simetria hexagonal, geometricamente parecidas a las de la capa s. Este gen se sobreexpresa en ausencia de la capa s y se procesa en puntos especificos, generando tres polipeptidos claramente definidos.