Diseño de catalizadores enzimáticos para procesos de química fina síntesis de peptidos y esteres por quimotripsina inmovilizada y modificada químicamente
- Cuesta González, Carmen
- J. M. Guisán Director
Universidade de defensa: Universidad Autónoma de Madrid
Fecha de defensa: 27 de outubro de 1994
- José Luis García Ruano Presidente/a
- Andrés Rafael Alcántara Leon Secretario
- Víctor Sánchez del Olmo Vogal
- Victor Manuel Fernandez Lopez Vogal
- M. Encarnacion Rodríguez Hurtado Vogal
Tipo: Tese
Resumo
SE UTILIZA LA MODIFICACION QUIMICA DE PROTEINAS COMO UNA HERRAMIENTA DE ALTERACION DE LAS PROPIEDADES INDUSTRIALES DE DERIVADOS DE ENZIMAS INMOVILIZADOS Y ESTABILIZADOS. LA UTILIZACION DE ESTOS ABRE MEJORES PERSPECTIVAS A LA UTILIZACION DE LA MODIFICACION QUIMICA EN INGENIERIA ENZIMATICA. EL CONTROL DE SU INTENSIDAD ES CLAVE PARA LA OBTENCION DE LAS PROPIEDADES CATALITICAS DESEADAS. EL OBJETO DE ESTA MODIFICACION ES EL CAMBIO DE LA INTERACCION DEL ENZIMA CON EL MEDIO, LLEVANDO ASOCIADOS FENOMENOS DE ESTABILIZACION/DESESTABILIZACION. ESTOS ENZIMAS INMOVILIZADOS Y MODIFICADOS SE HAN UTILIZADO COMO CATALIZADORES EN PROCESOS DE QUIMICA FINA: SINTESIS DE PEPTIDOS (QUIOTORFINA) Y REACCIONES DE TRANSESTERIFICACION. EN GENERAL, FENOMENOS DE DESESTABILIZACION POR MODIFICACION QUIMICA CONDUCEN A UNA OPTIMIZACION DE LOS PARAMETROS DE LAS REACCIONES (RELACION ESTERASA/AMIDASA) Y A UNA MAYOR ESTABILIDAD DEL PRODUCTO EN EL MEDIO DE REACCION. ASI MISMO, SE HAN DESARROLLADO ESTRATEGIAS DE REACTIVACION DE LOS CATALIZADORES MODIFICADOS QUIMICAMENTE QUE HAN SUFRIDO FENOMENOS DE INACTIVACION.